CO-052

A. Berthona (Mlle), A. Berthon*a (Dr), F. Fauczb (Dr), B. Feldmanc (Dr), L. Drougatc (Dr), S. Espiardd (Dr), I. Cavalcantea (Dr), B. Ragazzona (Dr), J. Bertherata (Pr), C. Stratakisc (Pr)

a Institut Cochin, Paris, FRANCE ; b National Institutes of Health, Besthesda, ÉTATS-UNIS ; c National Institutes of Health, Bethesda, ÉTATS-UNIS ; d Centre Hospitalier Régional Universitaire de Lille (S.E., J.-L.W.), Hôpital Huriez, Service d’endocrinologie et métabolisme, Lille, FRANCE

* annabel.berthon@inserm.fr

Le gène suppresseur de tumeurs, ARMC5 responsable de 20 à 40% des hyperplasies primitives bilatérales des surrénales (PBMAH) a une fonction qui reste relativement méconnue. A partir des résultats de RNAseq issus de modèles transitoires de surexpression et de perte d’expression d’Armc5 chez le zébrafish, nous avons identifié des altérations transcriptionnelles de différents membres de la voie de signalisation de SIRT1 ((sirtuin (silent mating type information regulation 2 homolog) 1). Nous émettons donc l’hypothèse qu’ARMC5 pourrait réguler SIRT1 et sa signalisation dans les cellules cortico-surrénaliennes. En accord avec cette hypothèse, l’expression de la desacétylase SIRT1 est significativement augmentée dans les tissues PBMAH mutés pour ARMC5 comparés à ceux non mutés. Cependant, l’augmentation de l’expression de SIRT1 est associée avec une élévation du profil des protéines acétylées suggérant une diminution de l’activité SIRT1 qui a été confirmé par la diminution de la désacetylation d’un peptide acétylé dans des PBMAH mutés pour ARMC5. L’absence d’ARMC5 pourrait donc réduire l’activité de désacétylase de SIRT1. Des résultats similaires sont obtenus dans les surrénales de souris Armc5+/- âgés de 18 mois qui à ce stade, présentent une élévation du taux de corticostérone. De plus, des mesures de l’activité de la protéine SIRT1 purifiée en présence de protéines enrichies pour ARMC5 démontre que la présence d’ARMC5 altère bien l’activité de SIRT1. ARMC5 pourrait donc être un nouveau régulateur de la fonction de SIRT1 mais le mécanisme moléculaire sous-jacent et les conséquences potentielles de ces défauts d’acétylation sur la fonction cortico-surrénalienne restent à être déterminé.

L’auteur n’a pas transmis de déclaration de conflit d’intérêt.